P24标记抗体

P24标记抗体：抗体的结构域
Ig分子的两条重链和两条轻链都可折叠成数个球形结构域(domain)，每个结构域行使其相应的功能。轻链有VL和CL两个结构域；IgG、IgA和IgD的重链有VH、CH1、CH2和CH3四个结构域；

类型：mAb
来源：mouse
建议使用：标记
应用：酶免、发光、层析

IgM和IgE的重链有五个结构域，即多一个CH4结构域。每个结构域由约110个氨基酸组成，氨基酸序列具有相似性，其二级结构是由几条多肽链折叠形成的两个反向平行的β片层(anti—parallel β sheet)构成的，两个β片层中心的两个半胱胺酸残基由一个链内二硫键垂直连接，形成一个“β桶状(βbarrel)"或“β-三明治 (β sandwich)"结构，这种折式称为免疫球蛋白折叠(immunoglobulin folding)。许多膜型和分泌型的蛋白质分子也含有这类*折叠的二级结构，因此，这类分子被统称为免疫球蛋白超家族(immunoglobulinsuperfamily，IgSF)

抗体分子的水解片段
在一定条件下，Ig分子肽链的某些部分易被蛋白酶水解为不同片段。木瓜蛋白酶(papain)和胃蛋白酶(pepsin)是常用的两种Ig蛋白水解酶，并可籍此研究Ig的结构和功能，分离和纯化特定的12多肽片段。
(一) 木瓜蛋白酶水解片段
木瓜蛋白酶水解Ig的部位是在铰链区二硫键连接的两条重链的近N端，可将Ig裂解为两个*相同的Fab段和一个Fc段。Fab段即抗原结合片段(fragment antigenbinding，Fab)，由一条完整的轻链与重链的VH和CHl结构域组成。一个Fab片段为单价，可与抗原结合但不产生凝集反应或沉淀反应；Fc段即可结晶片段(fragment crystallizable，Fc)，由Ig的CH2和CH3结构域组成。Fc段无抗原结合活性，是Ig与效应分子或细胞相互作用的部位。
(二)胃蛋白酶水解片段
胃蛋白酶作用于铰链区二硫键所连接的两条重链的近c端，水解Ig后可获得一个F(ab’)2片段和一些小片段pFc ’。F(ab’)2是由两个Fab段及铰链区组成，由于Ig分子的两个臂仍由二硫键连接，因此F(ab’)2片段为双价，可同时结合两个抗原表位，与抗原结合可发生凝集反应和沉淀反应。由于F(ab’)2片段既保留了结合相应抗原的生物学活性，又避免了Fc段免疫原性可能引起的副作用，因而被广泛用于制备生物制品，如、均是经胃蛋白酶消化后精制提纯的生物制品。胃蛋白酶水解Ig后所产生的pFc 7终被降解，无生物学作用

P24标记抗体

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