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抑肽-酶(来源于牛肺)
更新时间:2022-06-14   点击次数:692次

抑肽-酶(来源于牛肺)


抑肽-酶(Aprotinin),又称为抑蛋白酶肽,是一种竞争性、可逆的丝氨-酸蛋白酶抑制剂,可与丝氨-酸蛋白酶形成稳定复合物并阻断酶的活性位点,抑制糜蛋白-酶、胰蛋白-酶、激肽释放-酶和血纤维蛋白溶酶,不能抑制Xa因子和凝血-酶。大多数的抑肽-酶-蛋白酶复合物在pH <3的条件下解除结合,因此这种抑制作用是可逆的。


溶液小瓶.jpg



蛋白酶抑制剂是能够与酶结合而降低酶作用底物分解速率的物质。具有蛋白质性质蛋白酶抑制剂广泛存在,现已从大豆中分离出了两种具有蛋白质性质的蛋白酶抑制剂:库尼兹(Kunitz)胰蛋白-酶抑制剂和鲍曼一贝尔克(BB)抑制剂。前者分子质量为20~25ku,后者分子质量为8ku


产品参数

其它名称:蛋白酶抑制剂;抗蛋白酶肽(牛肺)

CAS:9087-70-1

分子式:C284H432N84O79S7          

分子量:6511.51

性状:  白色粉末

活性:  6000u/mg

溶解性:溶于水(10 mg/ml)


抑肽-酶通过酶上的丝氨-酸活性部分,形成抑肽-酶-蛋白酶复合物而达到抑制作用。然而与不同的蛋白酶结合,显示出不同的离解常数。与胰蛋白-酶的结合最牢固(Ki=0.06nmoN),这个常数是目前所报导的蛋白质间作用中最-低的之一(Laydunski et al.1974).与人体纤溶酶的结合不很牢固。因为酶-抑制物复合体的K值较大(Ki=1 nmoN),因此可能是可逆的(Wimann,1980),与人血浆血管舒-缓素结合的复合物相当不牢固(ki=30nmol/l),但仍在抑肽-酶的治疗范围内(Nakahara,1983)。

抑肽-酶不仅与游离的酶分子结合,而且可以与已和第三组份结合的酶结合(如果该酶的活性中心还有结合能力)。因此,抑肽-酶抑制游离的纤溶酶,也可抑制用链激酶进行溶栓治疗时形成的中间体-纤维蛋白溶酶链激酶复合物(Wimann,1980)。

抑肽-酶的抗纤溶作用基于对蛋白水解激活的纤溶酶的抑制,不同于合成的抗纤溶剂,由于对过分激活的纤溶酶的直接抑制作用,抑肽-酶不但能保护直接的底物(纤维蛋白)不被纤溶酶降解,并保护着血浆中的纤维蛋白原、Ⅴ、Ⅷ因子及血清中的α2-球蛋白。


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