标准血红蛋白参考液检测原理

在溶血液中,血红蛋白(硫化血红蛋白除外)中亚铁离子(Fe2+)被高铁氰-化钾氧化成高铁离子(Fe3+),血红蛋白转化成高铁血红蛋白。高铁血红蛋白同氰-化钾中的氰离子反应生成氰化高铁血红蛋白。氰化高铁血红蛋白在波长540mm左右有一个较宽的吸收峰,它在540nm处的吸光度同它在溶液中的浓度成正比。标本中血红蛋白的浓度可通过先测得吸光度,然后从标准曲线上按吸光度读取。也可以同时与一标准溶液比色而得出结果。

[产品性能指标]

1.标准液测定准确性：测定值与定值差≤２％；

2.纯度：光谱扫描图形。从吸收曲线的形状判断，最高吸收峰在540nm，低吸收峰在504nm；

3.吸光度（Ａ值）：其Ａ540／Ａ504在1.590～1.630之间；Ａ750≤0.002；

4.批内不精密度：批内不精密度的变异系数CV瓶间≤0.28％

5.批间不精密度：批间不精密度的变异系数CV瓶间≤0.5％；

6.有效期末的准确度：取在有效期末的标准液的留样进行检测，其溶液中血红蛋白含量与标示值之差≤5% 。

组成结构人体内的血红蛋白由四个亚基构成，分别为两个α亚基和两个β亚基，在与人体环境相似的电解质溶液中血红蛋白的四个亚基可以自动组装成α2β2的形态。血红蛋白的每个亚基由一条肽链和一个血红素分子构成，肽链在生理条件下会盘绕折叠成球形，把血红素分子抱在里面，这条肽链盘绕成的球形结构又被称为珠蛋白。血红素分子是一个具有卟啉结构的小分子，在卟啉分子中心，由卟啉中四个吡咯环上的氮原子与一个亚铁离子配位结合，珠蛋白肽链中第8位的一个组-氨酸残基中的吲哚侧链上的氮原子从卟啉分子平面的上方与亚铁离子配位结合，当血红蛋白不与氧结合的时候，有一个水分子从卟啉环下方与亚铁离子配位结合，而当血红蛋白载氧的时候，就由氧分子顶替水的位置。血红蛋白是脊椎动物红血细胞的一种含铁的复合变构蛋白，由血红素和珠蛋白结合而成。其功能是运输氧和二氧化碳，维持血液酸碱平衡。也存在于某些低等动物和豆科植物根瘤中。分子量约67 000，含有四条多肽链，每个多肽链含有一个血红素基团，血红素中铁为二价，与氧结合时，其化学价不变，形成氧合血红蛋白。呈鲜红色，与氧解离后带有淡蓝色。